Qual o grupo funcional formado quando dois aminoácidos se ligam para formar um Dipeptídeo?

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Um dipeptídeo é um composto orgânico derivado de dois aminoácidos.

Um composto orgânico formado quando dois aminoácidos são unidos por uma ligação peptídica

Os aminoácidos constituintes podem ser iguais ou diferentes. Quando diferentes, dois isômeros do dipéptido são possíveis, dependendo da sequência.

Vários dipeptídeos são fisiologicamente importantes, e alguns são fisiologicamente e comercialmente significativos.

Os peptídeos são polímeros curtos formados pela ligação de aminoácidos. A principal diferença entre peptídeos e polipeptídeos/proteína é que os peptídeos são curtos e os polipeptídeos/proteínas são longos.

Um dipeptídeo bem conhecido é o aspartame, um adoçante artificial.

O que é um dipéptido?

Um dipéptido é uma cadeia peptídica que inclui dois aminoácidos.

Inúmeros dipeptídeos são encontrados na natureza, desempenhando uma variedade de funções, e também podem ser produzidos em ambientes de laboratório.

Os dipéptidos têm vários usos comerciais e industriais, além de desempenhar um papel importante na biologia de muitas espécies na Terra.

Pesquisadores que trabalham com aminoácidos geralmente estão interessados em identificar dipeptídeos e aprender sobre sua função, além de pesquisar dipeptídeos conhecidos para aprender mais sobre eles.

Os peptídeos em geral são cadeias de aminoácidos.

Cadeias curtas podem ser conhecidas por termos que indicam o número de aminoácidos no agrupamento, como no caso de dipeptídeos, enquanto cadeias mais longas são conhecidas simplesmente como polipeptídeos, referenciando o fato de que eles contêm muitos aminoácidos. Cadeias longas de peptídeos podem se ligar para formar proteínas, estruturas mais complexas que incluem numerosos grupos de aminoácidos.

Muitos organismos têm a capacidade de sintetizar a formação de proteínas com o auxílio de enzimas, e as enzimas também podem ser usadas para decompor proteínas e peptídeos em unidades que podem ser processadas pelo organismo.

Durante a digestão, o trato digestivo começa a quebrar as proteínas da dieta em polipeptídeos, e estas podem ser divididas em unidades menores, como dipeptídeos.

Isso é feito atacando a ligação peptídica que liga dois aminoácidos. Uma vez quebradas, as substâncias podem ser absorvidas pelo organismo, conforme necessário.

Pelo menos um dipeptídeo sinaliza o corpo para produzir enzimas que podem ser usadas na digestão.

Se o corpo precisar de um dipeptídeo específico, ele poderá absorvê-lo pelo trato intestinal ou sintetizá-lo, se necessário, dependendo do dipeptídeo.

Fazer peptídeos pode consumir energia no corpo, enquanto quebrá-los é muito mais fácil. Inúmeros dipeptídeos podem ser encontrados no corpo. Um exemplo é a kyotorphin, encontrada no cérebro, onde atua como parte do sistema usado para regular a dor.

Outros dipeptídeos fazem coisas como reduzir a fadiga e desempenhar um papel como antioxidantes.

Um exemplo famoso de um dipeptídeo com usos industriais é o aspartame, um adoçante artificial.

Desenvolvido na década de 1970, o aspartame foi posteriormente demonizado e responsabilizado por uma ampla gama de problemas de saúde.

Um estudo adicional sugeriu que, embora esse dipeptídeo possa ser perigoso para algumas pessoas em grandes quantidades, o baixo nível de uso do aspartame como adoçante artificial provavelmente não foi motivo de preocupação.

Resumo

Um dipeptídeo é formado quando dois aminoácidos se unem por uma ligação peptídica, o que ocorre por meio de uma reação de condensação.

A ligação entre os dois aminoácidos se forma entre o grupo carboxila em um e o grupo amino em outro, produzindo, portanto, uma molécula de água como um produto.

O ‘OH’ no grupo carboxil em um aminoácido é removido e se liga ao ‘H’ removido no grupo amino do outro aminoácido para formar a molécula de água e os dois aminoácidos se unem por uma ligação peptídico, que é essencialmente uma ligação CN.

A principal função do dipeptídeo é manter o pH das células ou atuar como antioxidantes.

Um composto que consiste em duas unidades de aminoácidos unidas na extremidade amino (–NH2) de uma e na extremidade carboxila (–COOH) da outra.

Essa ligação peptídica é formada por uma reação de condensação que envolve a remoção de uma molécula de água.

Dipéptido

Fonte: Editores Portal São Francisco

A ligação peptídica é uma das ligações mais importantes existentes na natureza. Ele interliga moléculas individuais de aminoácidos para formar estruturas de peptídeos e proteínas. Além disso, apresenta propriedades únicas devido à existência, por exemplo, de formas mesoméricas ou à possível rotação de grupos funcionais em torno da ligação carbono-nitrogênio.

Estrutura da ligação peptídica

As ligações peptídicas (-CO-NH-) são algumas das mais importantes ligações existentes na natureza. Eles são compostos de átomos de carbono, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio. Essas ligações são formadas pela reação de condensação entre o grupo carboxila (-COOH) e o grupo amino (-NH 2 ). A reação ocorre com mais frequência entre dois aminoácidos diferentes ou idênticos. Seu subproduto é a molécula de água. Uma ligação peptídica é decomposta como resultado da hidrólise . É então dividido e os diferentes aminoácidos são reconstruídos. A hidrólise ocorre a uma temperatura elevada, em ambiente de água, bem como na presença de ácidos inorgânicos concentrados ou bases concentradas. As ligações peptídicas são planas e não podem girar entre o carbono da carbonila e o átomo de nitrogênio. No entanto, tais ligações possuem caráter mesomérico , o que significa que existem duas formas mesoméricas sendo resultado do ‘movimento’ de uma dupla ligação na ligação péptica. Em consequência, a ligação carbono-nitrogênio mostra parcialmente as características de uma ligação dupla, o que melhora sua estabilidade química. As ligações peptídicas existem em duas formas isoméricas: cis e trans (a ligação peptídica em proteínas e peptídeos é mais frequentemente trans ).

Polipeptídeos

Com base em quantas moléculas de aminoácidos se interligam através de ligações peptídicas, podemos distinguir:

• dipeptídeos, que são feitos de duas moléculas de aminoácidos,
• tripeptídeos, que são uma combinação de três moléculas de aminoácidos,
• oligopeptídeos, que contêm menos de 10 resíduos de aminoácidos,
• polipeptídeos, que contêm 10 a 100 aminoácidos, e
• proteínas, que são estruturas de alto peso molecular contendo mais de 100 moléculas de aminoácidos.

A combinação de mais de duas moléculas de aminoácidos leva à formação de polipeptídeos. Duas moléculas de aminoácidos combinadas formam uma ligação peptídica. Uma vez combinados, os aminoácidos têm grupos funcionais livres que podem criar novas ligações com outras moléculas de aminoácidos. É assim que os polipeptídeos são formados.

Detecção de ligações peptídicas em uma reação de biureto

A reação do biureto é uma reação característica que sinaliza a presença de ligações peptídicas. No entanto, pode ser usado não apenas para detectar ligações peptídicas, mas também para determiná-las por quantidade. Isso é particularmente útil para compostos químicos nos quais as ligações peptídicas estão localizadas próximas umas das outras. Tais compostos incluem peptídeos ou proteínas. Em uma reação de biureto, é possível detectar pelo menos duas ligações peptídicas. Isso torna esse método inadequado para detectar aminoácidos (que não possuem ligações peptídicas) ou dipeptídeos (que possuem apenas uma ligação peptídica). Para detectar uma ligação peptídica, devemos primeiro criar um ambiente de reação básico adicionando uma solução de uma base forte (pode ser hidróxido de sódio ou hidróxido de potássio ). Isso possibilita a formação de um complexo colorido de íons cobre(III). Em seguida, a solução testada é complementada com sulfato de cobre(III) de cor azul intenso e tartarato de sódio e potássio (que mantém uma solubilidade adequada de todo o complexo). As ligações peptídicas com os íons cobre(III) formam um complexo colorido , que pode ser analisado espectrofotometricamente com o comprimento de onda de 546 nm (absorção máxima). Se a cor mudar de azul para violeta, indica que o material testado contém a ligação peptídica. A intensidade da cor depende da quantidade de ligações peptídicas.

Aminoácidos, peptídeos e proteínas

Aminoácidos, peptídeos e proteínas têm um denominador comum, que é a ligação peptídica . Todas as estruturas mencionadas acima desempenham um papel muito importante no mundo da natureza e no bom funcionamento do nosso corpo. Os aminoácidos são compostos com uma estrutura molecular relativamente complexa. Do ponto de vista químico, são compostos orgânicos que possuem pelo menos um grupo amino e um grupo carboxila. Suas cadeias laterais podem ser lineares, circulares ou ramificadas. As moléculas de aminoácidos se ligam umas às outras para formar dímeros e polímeros com vários comprimentos de cadeia e várias composições. Os peptídeos são estruturas que contêm cerca de 50 (e no máximo 100) aminoácidos, por isso são frequentemente chamados de proteínas de cadeia curta. Participam de todos os processos fisiológicos, atuando como reguladores e transmissores. Eles são produzidos pela condensação entre um grupo carboxila e um grupo amino, ou seja, com a formação de uma ligação peptídica. O subproduto dessa reação é uma molécula de água. As proteínas são moléculas de alto peso molecular com um design complexo. Eles contêm uma variedade de aminoácidos que estão interligados por meio de ligações peptídicas em várias sequências. Os aminoácidos se combinam para formar proteínas de tal forma que o grupo carboxila de um aminoácido se liga ao grupo amino de outro aminoácido ou ao grupo amino de outra molécula do mesmo aminoácido; isso cria o chamado dipeptídeo, que possui um grupo amino livre e um grupo carboxila. Isso torna possível adicionar mais moléculas de aminoácidos e formar polipeptídeos.

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