Quais os modelos principais de interação de uma enzima com o seu substrato para explicar a especificidade?

As enzimas são proteínas responsáveis pela maior parte da atividade química dos organismos vivos. Elas atuam como catalisadores, substâncias que aceleram as reações químicas sem serem destruídas ou alteradas durante o processo, além de serem extremamente eficientes e poderem ser utilizadas repetidas vezes.

Uma só enzima, por exemplo, pode catalisar milhares de reações químicas. Sua estrutura globular se entrelaça e pode ser composta de uma ou mais cadeias polipeptídicas. Um pequeno grupo de aminoácidos forma o sítio ativo, lugar onde o substrato se adere e a reação química catalisada é favorecida. Cada enzima tem uma especificidade e seus nomes revelam qual é a sua função.

Ação das enzimas

A ação das enzimas se caracteriza pela formação de um complexo que representa o estado de transição. O substrato se une à enzima por meio de inúmeras interações como as pontes de hidrogênio, eletrostáticas, hidrofóbicas, etc., em um lugar específico, o sítio ativo. Este sítio nada mais é que um pequeno pedaço ou espaço da enzima, constituído por uma série de aminoácidos que interagem com o substrato. O nome “enzima” provém do grego en zyme, que significa “em fermento”, pois com sua ação, regulam a velocidade de muitas reações químicas.

Um dos mecanismos propostos para explicar a ação enzimática é o chamado “modelo chave e fechadura”. Este modelo proposto pelo químico alemão Hermann Emil Fischer foi o primeiro sugerido para explicar a interação entre a enzima e o substrato. Ele supõe que as estruturas do substrato e do sítio ativo são exatamente complementares, da mesma forma em que uma chave se encaixa em uma fechadura (a chave representa o substrato, ou seja, a substância sobre a qual atua a enzima e a fechadura representa o sítio ativo, que é a entidade tridimensional que possuem as enzimas).

O modelo de Fischer foi atualizado quando se descobriu que as enzimas são flexíveis e seus sítios ativos podem mudar (se expandir) para que possam se acomodar aos substratos. Esta mudança de forma causada pela união ao substrato se chama encaixe induzido. Em outras palavras, o complexo enzima-substrato consiste na proteína enzimática (E) que catalisa ou acelera a reação química quando se acopla a um substrato específico (S), e logo que o substrato é convertido em produto da reação final (P), a enzima se desprende e volta a atuar novamente em outra reação catalítica. Como a reação é reversível, podemos expressar da seguinte forma:

E+S?(ES)? E+P

Podemos observar neste esquema que ao final a enzima (E) se encontra na mesma forma química, enquanto o substrato (S) após a reação catalisada se transforma em produto (P) e ambos se desprendem.

Você sabia que,

As enzimas podem ser usadas em diversas aplicações do nosso dia-a-dia, como por exemplo nos detergentes para lavar roupas e no leite sem lactose que você toma? Você sabia que elas podem ajudar a acabar com o excesso de plástico no mundo?

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A teoria do encaixe induzido sugere que a interação entre enzima e substrato é mais flexível do que sugere o modelo “chave-fechadura”.

As enzimas são substâncias orgânicas de origem, normalmente, proteica e que atuam catalisando reações biológicas. São de extrema importância para o funcionamento dos organismos vivos, uma vez que, como catalizadoras, aceleram a velocidade das reações sem interferir nesses processos.

Por muito tempo, a ideia de que as enzimas possuíam um subtrato complementar foi mantida e ensinada em livros didáticos. Segundo essa ideia, proposta por Emil Fischer em 1894, cada enzima encaixava-se perfeitamente em um substrato específico, o que garantia a especificidade de cada uma delas. Essa teoria ficou conhecida como modelo “chave-fechadura”

De acordo com o modelo de Fischer, as enzimas e substratos possuíam uma complementaridade bastante rígida, não podendo ocorrer nenhuma flexibilidade entre os envolvidos. Entretanto, pesquisas sugerem que pode ocorrer uma mudança conformacional na enzima, o que contradiz o modelo tão difundido da “chave-fechadura”.

A teoria do encaixe induzido foi desenvolvida por Koshland e colaboradores em 1958 e afirmou que o substrato provoca uma mudança na conformação da subunidade de uma enzima, permitindo que ela atinja a forma necessária para que o processo catalítico ocorra. Assim sendo, ocorre uma indução para que haja mudanças que permitam o reconhecimento do substrato. Além disso, a modificação gerada na enzima pode ser passada para enzimas próximas, o que garante a eficiência do processo.

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De acordo com essa nova visão, a interação entre a enzima e o substrato não é um processo rígido e inflexível. Ele demonstra a capacidade da enzima de se adaptar ao substrato, fato que era impossível no modelo anteriormente proposto.

Atenção: Atualmente, muitos livros didáticos ainda trazem o modelo “chave-fechadura” para explicar a interação entre as enzimas e os substratos. Entretanto, nas pesquisas acadêmicas, observa-se uma grande aceitação da teoria do encaixe induzido.

Aproveite para conferir a nossa videoaula sobre o assunto:

Quais são os modelos para explicar a especificidade enzima

Qual o modelo mais aceito para explicar a interação entre enzima e substrato explique?

Qual o modelo atualmente aceito para a interação substrato enzima?

Como pode ocorrer a interação da enzima com o substrato?