Qual é a relação da velocidade é a energia de ativação nas reações enzimáticas?

Qual a relação entre enzima e energia de ativação?

Essa energia de partida, que dá um “empurrão” para que uma reação química aconteça, é chamada de energia de ativação e possui um determinado valor. A enzima provoca uma diminuição da energia de ativação necessária para que uma reação química aconteça e isso facilita a ocorrência da reação.

Como a velocidade da reação enzimática se altera?

Estudo da velocidade da reação enzimática e como ela se altera em função de diferentes parâmetros Estudo da velocidade da reação enzimática e como ela se altera em função de diferentes parâmetros

Quais são os exercícios de enzimas?

Exercícios de Bioquimica Prof. Diego Rabelo ENZIMAS 1. As enzimas aumentam a velocidade das reações porque a) aumentam a concentração do substrato b) diminuem a energia de ativação c) competem com o substrato d) hidrolizam ATP e) hidrolizam o subtrato 2. Qual das seguintes afirmações sobre enzimas é falsa?

Por que a temperatura aumenta a reação enzimática?

O aumento de temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao aumento de energia cinética das moléculas participantes da reação. A temperatura pode interferir nas interações que mantém as estruturas secundárias e terciárias (pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas), podendo levar à desnaturação protéica.

Como o pH influencia a atividade de uma enzima?

O pH pode influenciar a atividade de uma enzima através de maneiras distintas. Primeiramente, o pH pode levar à desnaturação proteica. O pH também pode interferir na atividade de uma enzima alterando o padrão de cargas de um determinado sítio ativo ou catalítico, ou alterando a conformação geral da proteína.

          A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo. Vamos ver cada um deles separadamente.

          Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um máximo, após determinada temperatura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura. Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibilitando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°.
          No caso do pão, esse fator é importante pois, assim que o pão entra no forno, a temperatura no seu interior é menor que na parte de fora. Assim as enzimas agem no açúcar com grande rapidez na primeira metade do tempo de assadura. Após isso são destruídas.

          pH: Assim como no caso da temperatura, existe um valor para atividade ótima o qual, após ele ocorre um rápido decréscimo.

          Tempo: A atividade enzimática é influenciada diretamente pela ação do tempo. Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos, enquanto houver substrato.

Dependência da Taxa de Reação na Concentração de Substrato

Condições de estado estacionário

Variações precoces nas concentrações de S, enzima (E), complexo enzima-substrato (ES) e P mudam drasticamente e são difíceis de medir. O estado estacionário ocorre quando as variações em E e ES são relativamente pequenas.

• E e S são altos no início da reação, enquanto ES e P são baixos.
• ES e P aumentam à medida que a reação prossegue, diminuindo E e S.
• À medida que S diminui, também diminui a formação de ES no final da reação. Neste ponto, torna-se provável uma reação inversa.

Taxa de reação inicial (V o )

A velocidade inicial da reação é usada para evitar a medição da reação inversa, uma vez que tenha sido feito produto suficiente.

• Concentrações de substrato mais altas aumentam V 0 até que a reação se aproxime de V max .
• V 0 = V max [S] / K M + [S]
• À medida que [S] aumenta, V 0 aproxima-se de V max .
• À medida que [S] desce, V 0 aproxima-se de K M .
• K cat = a quantidade de produto produzida quando a reação atinge V max . Isto permite a medição de resultados concretos de uma reação em vez de taxas.

Gráfico Michaelis-Menten

Traçar a taxa de reação inicial (V 0 ) no eixo y contra a concentração de substrato no eixo x num gráfico resulta numa curva hiperbólica, que se aproxima da velocidade máxima V max em altas concentrações de substrato devido à saturação da enzima com substrato.

Constante de Michaelis-Menten (K M )

K M é a concentração de substrato na qual é alcançada metade da velocidade máxima (½ V max ) (K M é medido no eixo x enquanto ½ V max é medido no eixo y).

• Indica a afinidade de uma enzima para o seu substrato de maneira inversa e é característica do complexo enzima-substrato específico
• Se o valor de KM for baixo, a enzima tem uma forte afinidade pelo substrato e menos é necessário para atingir ½ V max .
• Se o valor de KM for alto, a enzima tem menos afinidade pelo substrato e mais é necessário para atingir ½ V max .
• Dependente da temperatura e do valor do pH, mas independente da concentração da enzima

Trama Lineweaver-Burke

É traçado 1/V 0 no eixo y e 1 / [S] no eixo x, que resulta num gráfico linear dos mesmos dados usados na cinética de Michaelis-Menten.

• A inclinação da linha é igual a K M / V max .
• A intersecção y é igual a 1/V max .
• A interceptação x é igual a -1 / K M .

Bases da cinética de Michaelis-Menten

Curva de saturação para uma reação enzimática que mostra a relação entre a concentração do substrato e a taxa de reação

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