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Esquema cinético para inibidores enzimáticos reversíveis. E=Enzima; S=Substrato; ES=Complexo; P=Produto; I=Inibidor Um grande número de substâncias pode inibir a atividade enzimática. Algumas dessas substâncias são constituintes da célula e outras são estranhas, levando com a sua presença a alterações significativas do metabolismo. Quando o inibidor é produzido pela própria célula, a variação na sua concentração vai ser muito empregado pela própria célula como uma forma de controle da velocidade das reações. Esse mecanismo vai possibilitar ao organismo responder a diferentes condições fisiológicas. Muitos medicamentos usados rotineiramente baseiam-se na inibição específica de enzimas. O bloqueio de uma única reação vai afetar toda a sequência de reações, já que a reação bloqueada não vai gerar o produto que vai ser necessário pra reações seguintes. Os inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis, de acordo com a estabilidade gerada pela sua ligação com a enzima:
Ver também[editar | editar código-fonte]
Como ocorre uma inibição?A inibição irreversível ocorre com a ligação do inibidor de forma covalente ao sítio ativo da enzima, enquanto a inibição reversível ocorre com a ligação não covalente do inibidor à cadeia polipeptídica da enzima.
Como o inibidor competitivo pode influenciar na velocidade da reação?Os inibidores competitivos retardam o progresso da reação ao se ligar à enzima, geralmente no sítio ativo, impedindo que o verdadeiro substrato se ligue. De cada vez, somente o inibidor competitivo ou o substrato pode estar ligado à enzima (e não ambos ao mesmo tempo).
Como agem os inibidores enzimáticos?Elas agem como catalisadores, ou seja, aumentam a velocidade das reações químicas. A enzima, então, participa na formação e rompimento de ligações que são necessárias para transformar um subtrato em produto, e retornando ao seu estado original uma vez que a reação esteja completa.
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