ENZIMAS Show
ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS ENZIMAS Enzimas são proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações que ocorrem no organismo. Elas catalizam reações químicas específicas atuando sobre substratos específicos e em locais específicos desses substratos. A ação das enzimas pode ser influenciada por alguns fatores, como a temperatura elevada. A seguir falaremos um pouco mais sobre elas, sua importância, seu mecanismo de ação, e sua nomenclatura e classificação Acesse aqui o texto original O que são enzimas?As enzimas são proteínas globulares especializadas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações químicas do organismo. É importante destacar que algumas moléculas de RNA, conhecidas como ribozimas, atuam como enzimas. Estas ainda apresentam papel catalizador, ou seja, atuam aumentando a velocidade das reações químicas. As enzimas apresentam uma estrutura tridimensional, e sua atividade depende das características do meio em que se encontra.As enzimas são altamente específicas, sendo que cada uma delas atua sobre um substrato específico em uma reação. Atualmente são conhecidas mais de 2.000 enzimas, e cada uma atua em uma reação específica. Não pare agora... Tem mais depois da publicidade ;) Nomenclatura das enzimasA nomenclatura das enzimas ocorre de diversas maneiras. As três formas mais utilizadas são:
Classificação das enzimasAs enzimas podem ser classificadas, segundo a União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular e de acordo com o tipo de reação que catalizam, da seguinte maneira: Classe 1. Óxido-redutases: reações de óxido-redução ou transferências de elétrons (íons hidreto ou átomos de H). Exemplos: desidrogenases e peroxidases. Classe 2. Transferases: reações de transferências de grupos funcionais entre as moléculas. Exemplos: aminotransferases e quinases. Classe 3. Hidrolases: reações de hidrólise, em que ocorre a quebra de uma molécula em moléculas menores com a participação da água. Exemplos: amilase, pepsina e tripsina. Classe 4. Liases: reações em que pode ocorrer a adição de grupos a duplas ligações ou a remoção de grupos deixando dupla ligação. Exemplo: fumarase. Classe 5. Isomerase: reações em que ocorrem a formação de isômeros. Exemplo: epimerase. Classe 6. Ligase: reações de síntese em que ocorre a união de moléculas com gasto de energia, geralmente, proveniente do ATP. Exemplo: sintetases. Leia mais: Sais minerais: substâncias indispensáveis para o organismo Mecanismo de ação das enzimasAs enzimas atuam ligando-se a substratos específicos em locais específicos. Ao fim do processo, elas são liberadas para catalizarem novas reações.A energia necessária para que uma reação inicie é chamada de energia de ativação. As enzimas atuam reduzindo essa energia de ativação e fazendo com que a reação ocorra de forma mais rápida do que na ausência dela. Essa capacidade catalizadora das enzimas aumenta a velocidade das reações em cerca de 1014 vezes. A ação das enzimas ocorre por sua associação temporária com as moléculas que estão reagindo, aproximando-as. Com isso, as enzimas podem enfraquecer também as ligações químicas existentes, facilitando a formação de novas ligações. Elas se ligam a moléculas específicas, denominadas de substratos, e em locais específicos, os sítios de ativação, formando um complexo transitório. Ao fim do processo, esse complexo decompõe-se, liberando os produtos e a enzima, que, geralmente, recupera sua forma, podendo usada novamente para catalisar reações. As enzimas atuam em cadeia, sendo que diversas delas podem atuar em sequência, num determinado conjunto de reações, formando as chamadas vias metabólicas. Uma célula apresenta diversas vias metabólicas, cada uma responsável por uma função específica, por exemplo, a síntese de substâncias, como os aminoácidos. Saiba também: Feromônios: um mensageiro químico entre os indivíduos Sítios de ligaçãoComo dito, as enzimas ligam-se aos substratos nos denominados sítios de ligação. Elas apresentam resíduos de aminoácidos específicos arranjados de forma tridimensional, formando os sítios de ligação, locais em que os substratos ligam-se durante a reação. Além desse arranjo tridimensional, as enzimas apresentam, nesses sítios, um arranjo adequado de regiões hidrofílicas (interagem com água) e hidrofóbicas (não interagem com água), carregadas (apresentam cargas elétricas) e neutras (não apresentam cargas elétricas). O substrato deve apresentar uma configuração adequada, estrutural e química, de forma a alojar-se no sítio de ligação. Esse modelo de encaixe perfeito é conhecido como modelo chave-fechadura, devido à relação com o fato de que cada chave encaixa-se em uma fechadura específica. No entanto, é sabido que a aproximação e a ligação do substrato ao sítio de ligação induzem na enzima uma mudança conformacional, tornando-a ideal. Esse modelo é conhecido como modelo do ajuste induzido. Fatores que regulam a atividade enzimáticaAs enzimas podem ter sua atividade influenciada por alguns fatores. Dentre esses podemos destacar a temperatura, o pH e as enzimas reguladoras.
Resumo sobre enzimas
Por Helivania Sardinha dos Santos QUESTÕES
QUESTÕES SUBJETIVAS 1. Classifique as enzimas citando exemplos. RESP = a) Óxido Redutases: Desidrogenases; b) Hidrolases: Amidases; c) Isomerases: Isomerases; d) Transferases: Fosfomutases; e) Liases: Sintases; f) Ligases: Sintetases 2. Comente sobre as coenzimas com substratos e cofatores. RESP = Coenzimas são pequenas moléculas orgânicas, geralmente vitaminas, que se ligam as enzimas durante a reação enzimática. Elas podem ou não ser modificadas na reação. As que são alteradas são também chamadas de cossubstratos. Para algumas reações, a energia de hidrólise do ATP é necessária sem incorporação de fosfato ao produto, nesse caso, o ATP é um cossubstrato. Para muitas reações enzimáticas são necessários íons metálicos, e são chamados de cofatores. Por exemplo, o NAD e NADP são formas coenzimas da niacia.O FMN e FAD são formas de coenzima da riboflavina.Adenosina trifosfato pode ser um segundo substrato ou um modulador de atividade. Os cofatores de íons metálicos desempenham um papel estrutural com ácido de lewis. Favorecendo algumas reações enzimáticas. 3. Descreva a cinética de reações químicas das enzimas. RESP = O mecanismo da ação enzimática pode ser encarado de duas perspectivas diferentes. A primeira aborda a catálise em termos de alterações de energia que ocorrem durante a reação, ou seja, as enzimas fornecem uma rota de reação alternativa, energicamente favorável, diferente da reação não-catalisada. A segunda perspectiva descreve como o sítio ativo facilita quimicamente a catálise. A. Alterações de energia que ocorrem durante a reação Praticamente todas as reações têm uma barreira de energia separando os reatantes dos produtos. Essa barreira, denominada energia livre de ativação, é a diferença entre a energia dos reatantes e aquela de um intermediário de alta energia, que ocorre durante a formação do produto. 1. Energia livre de ativação. O pico de energia é a diferença na energia livre entre o reagente e o produto. 2. Velocidade da reação. Para as moléculas reagirem, devem conter energia suficiente para superar a barreira de energia do estado de transição. Na ausência de uma enzima, somente uma pequena proporção da população de moléculas pode possuir energia suficiente para atingir o estado de transição entre reatante e produto. A velocidade da reação é determinada pelo número dessas moléculas "energizadas". Em geral, quanto menor a energia livre de ativação, mais moléculas têm energia suficiente para superar o estado de transição e, assim, mais rápida é a velocidade da reação. 3. Rota alternativa de reação. Uma enzima permite que uma reação ocorra rapidamente nas condições normais na célula, oferecendo uma rota de reação alternativa, com uma menor energia livre de ativação. A enzima não altera a energia livre dos reatantes ou dos produtos e, assim sendo, não altera o equilíbrio da reação. O sítio ativo não é um receptáculo passivo para a ligação do substrato, mas sim uma máquina molecular complexa, empregando uma diversidade de mecanismos químicos para facilitar a conversão do substrato em produto. Diversos fatores são responsáveis pela eficiência catalítica das enzimas, incluindo os fatores considerados a seguir. 1. Estabilização do estado de transição. O sítio ativo frequentemente atua como um molde molecular flexível, que se liga ao substrato em uma geometria que lembra estruturalmente o estado de transição ativado da molécula. Estabilizando o substrato em seu estado de transição, a enzima aumenta enormemente a concentração do intermediário reativo que pode ser convertido no produto e, assim, acelera a reação. 2. Outros mecanismos. O sítio ativo pode fornecer grupos catalíticos que aumentam a probabilidade de se formar o estado de transição. Em algumas enzimas, esses grupos podem participar em uma catálise ácido-básica geral, na qual os resíduos de aminoácidos doam ou aceitam prótons. Em outras enzimas, a catálise pode envolver a formação transitória de um complexo covalente enzima-substrato. 3. Visualização do estado de transição. A conversão do substrato em produto, catalisada por enzimas, pode ser visualizada como sendo semelhante à remoção de um suéter de um bebê não-cooperativo. O processo possui uma elevada energia de ativação, pois a única estratégia razoável para remover a roupa (exceto rasgála) requer que a agitação aleatória da criança determine uma posição em que ambos os braços fiquem completamente estendidos acima da cabeça - uma posição improvável. Entretanto, podemos visualizar uma mãe agindo como uma enzima, inicialmente entrando em contato com o bebê (formando o complexo ES) e, a seguir, orientando os braços do bebê para uma posição vertical e estendida, análoga ao estado de transição ES. Essa postura (conformação) facilita a remoção do suéter, resultando no bebê sem o blusão, que aqui representa o produto. E por último, têm-se ainda os fatores que alteram na velocidade da reação, sendo eles: A. Concentração do substrato 1. Velocidade máxima. A velocidade de uma reação (v) é o numero de moléculas de substrato convertidas em produto por unidade de tempo; geralmente, a velocidade é expressa como 11mol de produto formado por minuto. A velocidade de uma reação catalisada por enzima aumenta conforme a concentração do substrato, até uma velocidade máxima. A obtenção de um platô navelocidade de reação em altas concentrações de substrato reflete a saturação pelo substrato de todos os sítios de ligação disponíveis nas moléculas enzimáticas presentes. 2. Formato hiperbólico da curva de cinética enzimática. A maioria das enzimas mostra uma cinética de Michaelis-Menten na qual a curva de velocidade de reação inicial, contra a concentração do substrato, [S], possui uma forma hiperbólica (semelhante à curva de dissociação do oxigênio da mioglobina. Em contraste, as enzimas alostéricas freqüentemente mostram uma curva sigmoide, semelhante na forma à curva de dissociação do oxigênio da hemoglobina. B. Temperatura 1. Aumento da velocidade com a temperatura. A velocidade de reação aumenta com a temperatura, até um pico de velocidade ser atingido (Figura 5.7). Esse aumento é devido ao aumento do número de moléculas com energia suficiente para atravessar a barreira de energia e formar os produtos da reação. 2. Diminuição da velocidade com a temperatura. Uma elevação maior da temperatura resulta em redução na velocidade de reação, como resultado da desnaturação da enzima, induzida pela temperatura. C. pH 1. Efeito do pH sobre a ionização do sítio ativo. A concentração de H+ afeta a velocidade de reação de várias maneiras. Primeiro, o processo catalítico geralmente requer que a enzima e o substrato tenham determinados grupos químicos em um estado ionizado ou não-ionizado, de modo a interagirem. Por exemplo, a atividade catalítica pode requerer que um grupo amino da enzima esteja na forma protonada (- NH/ ). Em pH alcalino, esse grupo não está protonado e, desse modo, a velocidade da reação diminui. 2. Efeito do pH sobre a desnaturação da enzima. Valores extremos de pH também podem levar à desnaturação da enzima, pois a estrutura da molécula protéica cataliticamente ativa depende do caráter iônico das cadeias laterais dos aminoácidos. 3. O pH ótimo varia de acordo com a enzima. O pH no qual a atividade máxima da enzima é atingida difere para cada enzima e, geralmente, reflete a [H+] na qual a enzima funciona no organismo. Por exemplo, a pepsina, uma enzima digestiva do estômago, apresenta atividade máxima em pH 2, enquanto outras enzimas, destinadas a funcionar em pH neutro, são desnaturadas em meio com essa acidez. 4. Diferecie a inibição enzimática competitiva da não competitiva. RESP = Na inibição enzimática competitiva ocorre quando o inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo sítio que o substrato normalmente ocuparia e, dessa forma, compete com o substrato por esse sítio. E um exemplo desse tipo de inibidor são as estatinas, grupo de drogas anti-hiperlipidêmicas inibe competitivamente o primeiro passo comprometido com a síntese do colesterol. Já a inibição enzimática não-competitiva acontece quando o inibidor e o substrato ligam-se a sítios diferentes sobre a enzima. O inibidor não-competitivo pode ligar-se tanto à enzima livre de modo a impedir que a reação ocorra. 15)Cite as principais aplicações clinicas das enzimas. RESP = Muitas das enzimas presentes no plasma, líquido cefalorraquidiano, urina e exudatos são provenientes, principalmente, do processo normal de destruição e reposição celular. Entretanto, certas enzimas se apresentam, nesses líquidos, em teores elevados após lesão tecidual provocadas por processos patológicos com o aumento na permeabilidade celular ou morte prematura da célula. Nos casos de alteração da permeabilidade, as enzimas de menor massa molecular aparecem no plasma. Quanto maior o gradiente de concentração entre os níveis intra e extracelular, mais rapidamente a enzima difunde para fora. As enzimas citoplasmáticas surgem no plasma antes daquelas presentes nas organelas sub-celulares. Quanto maior a extensão do tecido lesado, maior o aumento do nível plasmático. As enzimas não específicas do plasma, são clarificadas em várias velocidades, que dependem da estabilidade da enzima e sua suscetibilidade ao sistema retículoendotelial. Algumas enzimas tem sua atividade no próprio plasma, por exemplo, as enzimas associadas à coagulação sanguínea (trombina), dissolução de fibrina (plasmina), clareamento de quilomícrons (lipase proteica). Têm ainda algumas outras enzimas e suas relações fisio-clínicas:
O que e energia de ativação e qual a importância da enzima em relação a ela?Energia de ativação é a energia mínima para que uma reação química possa ocorrer, ou seja, é um dos fatores determinantes para a ocorrência de uma reação, juntamente com o contato e a colisão favorável entre as moléculas dos reagentes.
O que e energia de ativação enzimas?Enzimas e energia de ativação
Uma substância que acelera uma reação química—e que não seja um reagente—é chamada de catalisador. Os catalisadores para as reações bioquímicas que ocorrem em organismos vivos são chamados enzimas.
Qual o papel das enzimas na energia de ativação?As enzimas são catalisadores biológicos. Catalisadores abaixama energia de ativação das reações. Quanto menos a energia de ativação de uma reação, maior é a velocidade da reação. Dessa forma, as enzimas aceleram as reações abaixando sua energia de ativação.
Qual e a relação entre uma enzima e a energia de ativação de uma reação?A enzima provoca uma diminuição da energia de ativação necessária para que uma reação química aconteça e isso facilita a ocorrência da reação.
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